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公司公告

无菌均质器叠并具有较弱

#"!第三篇 #遗传信息的传递 图 !" !!# $糖蛋白的合成 一个拥挤的空间,新合成的蛋白质在一个几乎没有游离水的环境中,周围存在高浓度的其他蛋白质、代谢 物、膜性结构、骨架蛋白和其他化合物。在大肠杆菌中,蛋白质和其他大分子的浓度达 %&& ’()*"&& ’()。 由此可以推论:细胞内存在一些辅助蛋白,可以帮助蛋白质的折叠。它们可以加速折叠过程并指导其按特 有的途径进行正确的折叠。这些辅助性蛋白质主要是分子伴侣蛋白(+,-./0-12 /314.2,5.)和一些酶类。 ##细胞内分子伴侣主要是创建一个隔离的微环境,封闭待折叠蛋白暴露的疏水区段,并提供折叠所需的 其他条件(如相关的能量供应等),使蛋白质可互不干扰地折叠。实际上,可将需折叠的蛋白看作是分子 伴侣的底物。 ##细胞内的分子伴侣可分为下列两大类。热休克蛋白 6&(3.17 83,/9 42,7.:5,;846&)家族和热休克蛋白 <&(;84<&)家族。在大肠杆菌中, ;846&是由基因 !"# $编码的,故又称 =51 >。;846&参与蛋白质的折无菌均质器 叠并具有较弱的 ?@A酶(?@A18.)活性。 ;846&可在蛋白质合成进行过程中的多肽链结合,保护其疏水表 面不至于暴露于溶液中。保证在多肽链合成完毕前不发生凝集。许多蛋白质在分子伴侣( /314.2,5.) ;846&存在时不能完成其折叠过程,还要进一步借助于转移到 ;84<&家族来完成其三级结构的折叠过程。 ##许多 ;84<&分子伴侣并非是热诱导的,故被命名为分子伴素( /314.2,5:5)。

 

它在大肠杆菌中的主要 形式为分子伴素 B2,C)和 B2,CD。B2,C)是由 !"个相同亚基组成。每 6个亚基组成的一个环,两个环堆 第十四章 -蛋白质的生物合成#"! 叠在一起组成一个长筒形的四级结构,每个环的中央有一个空腔,每个空腔能结合 !个蛋白质底物。每个 亚基都含有一个 "#$或 "%$的结合位点。 &’()*是由 +个亚基组成的圆顶状的蛋白质,每个亚基有一个 与 &’(),功能密切相关的环状区域,它从圆顶部突出,可将 &’()*锚定在 &’(),上,形成 &’(), &’()* 复合物。 --多肽链三维结构的形成是通过 &’(), &’()*的循环过程完成的(图 !. !/)。!未折叠蛋白进入 未结合 &’()*的 &’(),的空腔; " +个 "#$与 +个不与 &’()*结合的 &’(),结合; # "#$水解,使 !.个 "%$、+个无机磷酸和 &’()*释放; $ +个 "#$和 !个 &’()*与空腔内已有未折叠蛋白的 &’(),结合; % "#$水解成 "%$和 $0。"%$仍留在 &’(),上, $0释放。同时另 +个 "#$与无折叠蛋白的 &’(),结合; & 蛋白质在密闭的 &’(),内折叠,此时 &’(),的顶部结构域进行大幅度的转动和向上移动,导致空腔扩大 并使表面从疏水转变成亲水,有利于蛋白质折叠; ’折叠过程大约进行 !1 2,如蛋白质已折叠成天然蛋白 质则释放; (如未完成折叠,它们可再进入新一轮循环。 图 !. !/-&’(),(324 51)折叠蛋白质的过程 --许多多肽链形成三级结构后,还需要进一步聚合形成四级结构,以及辅助因子的连接。如辅基或辅酶 的结合,上述的糖基化等。到目前为止,对蛋白质高级结构的形成、结构与功能的关系以及功能的调节仍 有许多未知领域,随着后基因时代的到来,相信这些问题将会逐步地阐明。 #"!第三篇 !遗传信息的传递 二、蛋白质的靶向转运 !!细胞内蛋白质的合成过程可认为是一个庞大的分拣系统。许多蛋白质携带有信号(通常不全是特异 的氨基酸序列),可以确保蛋白靶向转运("#$%&’( %)#*&%’(*)定位于正确的细胞膜或细胞区域。这些信号是 分拣系统的基本组成成分。 !!当特异蛋白质在与膜结合或游离的多聚核糖体上进行合成的早期,主要的分拣决定就已发生了。目 前所知有两条分拣支路,分别称作胞质支路和粗面内质网支路。膜结合核糖体上合成的蛋白质带有信号 肽(+’*(), "&"%’-&),能够介导它们连接到内质网膜。由于游离核糖体上合成的蛋白质缺乏信号肽而运送 到胞质。在那里,通过特殊的信号到达线粒体、细胞核和过氧化酶体,如果缺乏特殊信号,则留在胞质内。 !!(一)胞质支路的分拣 !!游离多聚核糖体合成的蛋白质输入到不同的细胞器,尽管它们各有特点,但它们也有一些共同的特 征,现将它们总结于表 ./ 0。 表 !" #$胞质支路分拣的共同特征 蛋白质输入细胞器通常包括三个阶段:识别、易位和成熟 蛋白质上的靶序列被细胞质或细胞器表面识别 蛋白质易位是指这些蛋白质通过细胞器膜进入细胞器内部的过程,它是以未折叠的状态进行,细胞质中的伴侣蛋白帮助 维持这种状态 蛋白质穿过膜需要能量和膜的另外一面存在分子伴侣 蛋白质和分子伴侣的结合与解离的不断反复,结果可拉动多肽链跨膜 细胞器内的其他蛋白催化蛋白质折叠,这些蛋白通常伴随协同因子或寡糖组装成活性单体或寡聚体 !!(二)粗面内质网支路的分拣 !!在膜结合核糖体上合成的蛋白的氨基端含有一段信号肽,通过它合成的蛋白可与内质网的膜结合。

 

信号肽具以下性质:(.)通常位于氨基端,(1)氨基末端常为蛋氨 (并不总是)约由 .1 203个氨基酸组成; 酸,而近氨基末端处至少含有一个带正电荷的氨基酸,其中央段含有疏水氨基酸簇;(0)通常信号肽酶的 切割位点位于丙氨酸羧基端,即信号肽的羧基末端多为丙氨酸。例如,人前胰岛素原的信号肽序列是: 4567866966566567:9;9555。 !!编码蛋白的相对应的 <8=5同时编码其氨基端的信号肽。信号假说认为当 <8=5在多聚核糖体翻 译的同时,蛋白质就插入到内质网膜,也即所谓的共翻译插入( >$%#)(+,)%’$(), ’(+&#%’$()。当信号肽从核糖 体大亚基露出来时,它被一个信号识别颗粒( +’*(), #&>$*(’%’$( ")#%’>,&,?89)识别, @A个氨基酸被翻译后 (其中 /A个氨基酸隐藏在核糖体大亚基的内部, 0A个氨基酸暴露于核糖体外),?89暂时阻断翻译的进一 步进行,这个阻断过程称之为延伸停止(&,$(*)%’$( )##&+%)。?89的阻断作用一直到 ?89信号肽多核糖 体复合物结合到内质网膜上的 ?89受体(?89 8)时才终止。 ?89引导信号肽到达内质网膜上 ?89 8 的作用可防止蛋白质成熟前的折叠("#&<)%B#& C$,-’(*)和正在合成的蛋白质进入细胞质(图 ./ .0)。当 ?89与 ?89 8结合时,核糖体也与内质网上的核糖体受体结合。 !!一些膜蛋白组成的转位子(%#)(+,$>$()形成内质网上的蛋白传导通道,新合成的蛋白质可能通过这个 通道越过内质网膜。通道似乎只有在信号肽存在时才会开启,关闭时则保留跨膜的电导。 !!信号肽插入到导电的通道中,而主体蛋白(相对于信号肽来说)的另外一端仍然连接在核糖体上,蛋 ! 2+(!-’$,,:"’*" "-32 (!"-+ 2+(!-’$, !( )(35 ’$ *-33,0 I,2J& #$5 I,2K& ’$ *-33, -$#;3-2+(!-’$, !( )(35 $(+7#334 #**(+5’$C !( ’!, 2+’7#+4 ,!+?*!?+-0 1"-*(++-*! 3(*#!’($ () 2+(!-’$, ’$ *-33, ’, -$,?+-5 ;4 2+(!-’$ !#+C-!’$C0 1"-2+(!-’$, 2+(5?*-5 ’$ !"-+’;(,(7-*(7;’$-5 :’!" 23#,7# 7-7;+#$-"#6-#

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点击次数:  更新时间:2016-12-05 09:37:32  【打印此页】  【关闭