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公司公告

拍打式无菌均质器证明核酶的重 要性

B@<*(.,当它与 B@<结合后,释放出 34 @(。34 @5 ·B@<复合物能与适当的氨基酰 19:;结合并将其携带进入 ;位,使密码子与反密码子配对。同时, 34 @5的 B@<*(.发挥作用并释放 34 @5 BC<和磷酸盐。 34 @(与 34 @5结合将 BC<置换出去。 B@<又可取代 34 @5·34 @(二聚体中的 34 @(。由此可见, 34 @(实际上是 B@<交换蛋白,它可将 34 @5上的 BC<交换成 B@<,使 34 @5进入新一轮循环(图 !" D)。在真核生物中,与 34 @5相应 的因子是 .34 !,它是由 !、"、#和 $亚基组成的四聚体。尚未发现真核生物有 34 @(的对应物,可能是 .34 !的某一个亚基有这种再生能力。 ##(二)成肽 ##氨基酰 19:;进入 ;位后,在肽基转移酶的催化下,两个氨基酸之间形成肽键(图 !" E)。在原核 生物中,肽基转移酶活性位于大亚基的 AF 8 $9:;;在真核生物中,该酶的活性位于大亚基的 A7 8 $9:; 中,肽基转移酶是一种核酶。以前并没有认识核酶能直接参与蛋白质的合成,这一例子再次拍打式无菌均质器证明核酶的重 要性。由于氨基酰 19:;中的氨基酸已被活化,因此成肽反应无须能量供应。 ##(三)转位 ##现在对应于阅读框密码子的二肽已连到 ;位的 19:;上,下一步发生转位。在原核生物,转位依赖 B@<和 B@<依赖蛋白— ——34 B;在真核生物,则依赖 B@<和 34 B的相应蛋白— ——.34 A、34 B和 .34 A都具 B@<*(.活性。转位时下述三个事件同时发生(图 !" 7)。 # #!G核糖体移动三个核苷酸距离,二肽 19:;从 ;位移至 <位。 # #AG下一个密码子进入 ;位。 #"!第三篇 $遗传信息的传递 图 !" #$真核生物的翻译起始过程 第十四章 $蛋白质的生物合成#"! 图 !" #$翻译的进位过程图 !" %$翻译的成肽过程 $ $&’在原核生物中, (位的去氨基酰的 )*+,进入 -位(./0) 10).,或称出口位点);在真核生物中, )*+, 直接从核糖体释放。 三、肽链合成的终止 $$肽链合成的终止包括终止密码的识别、从肽酰 )*+,水解出肽链、从核糖体分离出 2*+,和大、小亚 基拆开。终止过程也需要蛋白因子,它们被称作释放因子(3.4.51. 657)83,*9)。 $$原核生物有三种 *9:*9 !、*9 :和 *9 &。*9 !能识别终止密码子 ;,,和 ;,<;*9 :能识 别终止密码子 ;,,和 ;<,。*9 &是依赖核糖体的 <=(51.,能促进 *9 !和 *9 :与核糖体结合,当 翻译至 2*+,的 ,位出现终止密码时, *9 &能帮助 *9 !或 *9 :进入 ,位,并帮助完成合成的多肽 从 (位点的 )*+,释放出来(图 !" >)。 $$在真核生物中只发现一种释放因子: .*9。它能识别所有的终止密码子,由于它没有与 <=(结合的位 点,它不能帮助完成合成的多肽从 (位点的 )*+,释放,在真核细胞内可能还存在能与 .*9合作帮助多肽 从核糖体释放的蛋白质。 !"!第三篇 $遗传信息的传递 图 !" #$翻译的转位过程图 !" %$肽链合成的终止过程 第三节 $翻译后的加工修饰 $$从核糖体释放的多肽链不一定是具备生物活性的成熟蛋白质,在细胞内新生肽链只有经过各种修饰 处理才能成为有活性的成熟蛋白,该过程称为翻译后加工(&’() )*+,(-+).’, &*’/0((.,1)。本章从一级结构 的修饰、糖链的添加和高级结构的形成等三个方面描述翻译后的加工。

 

一、翻译后修饰 $$(一)一级结构的修饰 $ $!2去除 !甲酰基或 !蛋氨酸 $$翻译过程中,原核生物的 3末端的第一个氨基酸总是甲酰蛋氨酸;真核生物的是蛋氨酸。但大多数 天然蛋白质不以上述氨基酸为 3末端的第一位氨基酸。细胞内的脱甲酰基酶或氨基肽酶可以去除 3甲 酰基、 3末端蛋氨酸或 3末端的一段肽链。这个过程可在肽链合成过程中发生。 $ $42蛋白质的水解加工 $$蛋白质的水解加工包括多蛋白的水解加工和内含肽的剪接。 $$(!)多蛋白的水解加工 $一些蛋白质在合成之初是含有一系列头尾相连的蛋白质的长多肽链。多肽 第十四章 3蛋白质的生物合成#"! 链的水解将裂解释放出各种蛋白质,释放出的蛋白质可能具有完全不同的功能,这些蛋白质称为多蛋白。 如垂体合成的阿黑皮素原( !"##!$#%&’()#*#"+$),,-./),它包含至少 01种不同的肽类激素。阿黑皮素原 的水解可释放这些激素(图 02 01)。由于这些肽类激素之间的序列有重叠,所以并非所有的激素都同时 产生,不同的细胞有不同的切割模式,从而产生不同的激素。 图 02 013阿黑皮素原的水解加工 45:赖氨酸和精氨酸残基; .67,促黑激素; ! 89:!脂酸释放激素( ’$!#+"#!$)) 33(:)内含肽的切除 3内含肽的切除相应于 ;)5<=中内含子的剪切。内含肽是蛋白质的内部片段,翻 译后很快被剪切,两个外显肽连接到一起。内含肽的长度一般在 >11个 ? @11个氨基酸之间。内含肽的 剪接位点的序列非常相似,第一个氨基酸通常是半胱氨酸,有时为丝氨酸,最后两个氨基酸的序列一般总 是组氨酸和天冬氨酸。下游外显肽的第一个氨基酸是半胱氨酸、丝氨酸或苏氨酸。剪接是由内含肽自我 催化的,具体机制不详。 3 3>A化学修饰 3基因组可编码 :1种氨基酸,但由于蛋白质可发生翻译后的修饰,使一些氨基酸残基的 功能基团添加一个化学基团,显著增加了多肽的氨基酸种类,蛋白质中有 0B1多种修饰性氨基酸。 33组蛋白的精氨酸可进行甲基化和乙酰化修饰,从而影响染色质的精细结构并进一步影响基因表达。 胶原中的脯氨酸和赖氨酸可被羟化生成羟脯氨酸和羟赖氨酸。细胞内信号分子的丝氨酸、苏氨酸或酪氨 酸残基的磷酸化参与细胞信息转导。一些蛋白质的丝氨酸、苏氨酸及半胱氨酸的脂酰化有利于它们定位 于膜结构。 33(二)糖链的添加 33蛋白质添加糖链又称糖基化(C’D*#ED’(+$#)),是一种更为复杂的化学修饰。第四章已介绍糖链与多肽 的连接方式为 -连接和 <连接。 33由于大多数糖蛋白为膜结合型或分泌型,它们通常在膜结合多核糖体上进行翻译。

 

-连接的糖蛋白 的形成是通过核苷酸结合糖,如 FG, H(’<=*、FG, H(’和 /., <&I=*分步供给糖分子而完成的。催 化这一反应的酶是膜附着糖蛋白糖基转移酶,它们定位于高尔基体。 <连接的糖蛋白的合成方式与 连 接的糖蛋白不同,连接于多萜醇焦磷酸的寡糖链作为一个整体,经寡聚糖蛋白转移酶催化转移到内质网 膜腔面接受体蛋白的一个或多个天冬酰胺残基,形成 <糖苷键(图 02 00)。新合成的糖蛋白链进入高 尔基体,在多种酶的催化下对糖链进行加工,形成成熟的糖蛋白。33(三)高级结构的形成 33蛋白质翻译过程中,核糖体大亚基多肽链的出口的长度大约为 01 )%,相当于 >1个伸展的氨基酸的 长度或 @B个残基所组成的 "螺旋的长度。这个通道的平均宽度为 0AB )%,因此在核糖体内多肽只能形 成 "螺旋。所以只有当蛋白质全部序列离开核糖体之后才能形成它的三级结构。 33虽然蛋白质的一级结构本身的信息就足以指导蛋白质的正确折叠,但是蛋白质在体外自发折叠需要 数小时,远长于体内折叠所需要的时间,而且蛋白质在体外发生折叠时,要求体系内蛋白浓度低。细胞是 #"!第三篇 #遗传信息的传递 图 !" !!# $糖蛋白的合成 一个拥挤的空间,新合成的蛋白质在一个几乎没有游离水的环境中,周围存在高浓度的其他蛋白质、代谢 物、膜性结构、骨架蛋白和其他化合物。在大肠杆菌中,蛋白质和其他大分子的浓度达 %&& ’()*"&& ’()。 由此可以推论:细胞内存在一些辅助蛋白,可以帮助蛋白质的折叠。它们可以加速折叠过程并指导其按特 有的途径进行正确的折叠。这些辅助性蛋白质主要是分子伴侣蛋白(+,-./0-12 /314.2,5.)和一些酶类。 ##细胞内分子伴侣主要是创建一个隔离的微环境,封闭待折叠蛋白暴露的疏水区段,并提供折叠所需的

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点击次数:  更新时间:2016-12-09 09:10:39  【打印此页】  【关闭